Bei der Entwicklung von Arzneimitteln werden häufig Rückgratmodifikationen von Peptiden aus mehreren wichtigen Gründen in Betracht gezogen:

1Verbesserte Stabilität:Peptide sind anfällig für enzymatischen Abbau durch Proteasen im Körper, was ihre therapeutische Wirksamkeit einschränken kann.so dass sie länger im Körper aktiv bleiben können.

2Verbesserte Bioverfügbarkeit:Rückgratmodifikationen können die Fähigkeit von Peptiden verbessern, biologische Barrieren wie Zellmembranen oder die Blut-Hirn-Schranke zu überschreiten.Diese verbesserte Bioverfügbarkeit kann das Peptid-basierte Arzneimittel effektiver machen.

3Verringerte Immunogenität:Unmodifizierte Peptide können eine Immunantwort im Körper auslösen, was zu einer schnellen Clearance und möglichen allergischen Reaktionen führt.sie für therapeutische Zwecke besser geeignet machen.

4Optimierte Pharmakokinetik:Änderungen können die Verteilung, den Stoffwechsel und die Ausscheidung des Peptids im Körper verändern, was zu einer verbesserten Pharmakokinetik, einschließlich einer längeren Halbwertszeit und vorhersehbarer Wirkstoffkonzentrationen führt.

5Zielbindungs-Affinität:Einige Rückgratmodifikationen können die Bindungsaffinität von Peptiden zu ihren Zielproteinen oder Rezeptoren erhöhen und zu verbesserten therapeutischen Wirkungen führen.

6Konformationskontrolle:Die Modifikationen können dazu beitragen, das Peptid in eine spezifische Konformation zu sperren, was für die Nachahmung der Struktur natürlicher Liganden und die Optimierung der Wechselwirkungen mit Zielproteinen entscheidend ist.

7Erweiterte Selektivität:Die Modifikationen können die Selektivität von Peptiden für bestimmte Ziele verbessern und so Nebenwirkungen außerhalb des Ziels und mögliche Nebenwirkungen reduzieren.

8Vielfältiger chemischer Raum:Rückgratmodifikationen ermöglichen die Schaffung von Peptiden mit unterschiedlichen chemischen Strukturen und erweitern so die Bandbreite potenzieller Arzneimittelkandidaten.

Zusammenfassend kann gesagt werden, dass Rückgratmodifikationen bei der Entwicklung von Peptidmedikamenten eine entscheidende Rolle bei der Bewältigung der inhärenten Einschränkungen von Peptiden spielen.Sie sind z. B. anfällig für Abbau und begrenzte BioverfügbarkeitDiese Modifikationen können die Stabilität, die Bioverfügbarkeit und das allgemeine therapeutische Potenzial von Peptid-basierten Arzneimitteln verbessern und sie zu lebensfähigeren Kandidaten für eine breite Palette von medizinischen Anwendungen machen..

Bei KS-V Peptide bieten wir verschiedene Peptid-Backbone-Alternativen für Ihre Forschungsbedürfnisse an, darunter:

• Unübliche und nicht natürliche Aminosäuren Modifikationen

Was sind die Funktionen der ungewöhnlichen und nicht natürlichen Aminosäuren Modifikation

Verbessert die Rezeptorbindungsaffinität.

Verbesserung der Selektivität.

Verbesserte Bioaktivität als Agonisten oder Antagonisten.

Erhöhung der Pharmakokinetik in vivo.

Verbessern Sie den zellulären Transport.

Bei KS-V Peptide bieten wir mehr als 500 verschiedene, ungewöhnliche und nicht natürliche Aminosäuremodifikationen mit hoher Qualität und effizientem Service an.

• D-Aminosäuren
• andere, mit einem Gehalt an Zellstoff von mehr als 0,5% vol
• Beta-Homo-Aminosäuren
• N-Methyl-Aminosäuren
• Alpha-Methyl-Aminosäuren
• Ungewöhnliche Aminosäuren
• Peptid-Arzneimittelkonjugate (PDC)
• Radionuklid-Drogenkonjugate (RDC)

Sonstige Rückgratmodifikationen:

Eine der Techniken von KS-V Peptide, auf die wir sehr stolz sind, ist unserePeptidzyklustechnik.Die Peptidzyklusbildung, die Bildung kovalenter Bindungen zwischen spezifischen Aminosäuren innerhalb einer Peptidsequenz zur Schaffung einer geschlossenen Kreislaufstruktur, bietet verschiedene Vorteile in verschiedenen Bereichen,einschließlich der Arzneimittelentwicklung und der molekularen BiologieEinige der wichtigsten Vorteile der Peptidzyklisierung sind:

1Verbesserte Stabilität: Die Zyklierung erhöht die Peptidresistenz gegen den enzymatischen Abbau durch Proteasen und verlängert so die Halbwertszeit des Peptids in vivo.die sie zu lebensfähigeren Wirkstoffkandidaten machen.

2. Erhöhte Steifigkeit: Die starre Konformation, die durch die Zyklierung entsteht, kann dazu beitragen, dass Peptide ihre bioaktive Form beibehalten und so präzisere und effizientere Wechselwirkungen mit Zielproteinen, Rezeptoren oder Enzymen ermöglichen.

3. Verbesserte Bindungsaffinität: Die Zyklierung kann die Bindungsaffinität von Peptiden zu ihren Zielmolekülen erhöhen und sie in biologischen Anwendungen, einschließlich Interaktionen zwischen Arzneimitteln und Rezeptoren, wirksamer machen.

4. Zielselektivität: Die Zyklierung kann die Selektivität von Peptiden optimieren, wodurch Wechselwirkungen mit unbeabsichtigten nicht-Zielmolekülen minimiert und das Risiko von Nebenwirkungen verringert wird.

5Membrandurchlässigkeit: Zyklierte Peptide dringen eher in Zellmembranen ein und können so auf intrazelluläre Ziele zugreifen, was bei der Entwicklung von Medikamenten gegen verschiedene Krankheiten entscheidend ist.

6Verringerte Immunogenität: Zyklische Peptide sind oft weniger immunogen, was die Wahrscheinlichkeit verringert, dass sie eine Immunantwort im Körper auslösen.

7Bioverfügbarkeit: Zyklizierte Peptide können im Vergleich zu linearen Peptiden eine verbesserte orale Bioverfügbarkeit aufweisen, wodurch sie für die orale Verabreichung geeignet sind, was für die Patienten bequemer ist.

8Vielfältiger chemischer Raum: Die Zyklierung ermöglicht die Konzeption verschiedener chemischer Strukturen, erweitert die Bandbreite potenzieller Arzneimittelkandidaten und ermöglicht die Entwicklung neuer Therapeutika.

9. Multicyclic Peptide: Mehrere Zyklierungseffekte innerhalb eines Peptids können zu komplexen, dreidimensionalen Strukturen führen,bietet einzigartige Möglichkeiten zur Entwicklung multifunktionaler Peptide mit unterschiedlichen biologischen Aktivitäten.

10. Anwendungen in der Peptidomimetik: Die Zyklierung kann als Grundlage für die Entwicklung von Peptidomimetika dienen, Verbindungen, die die Funktion von Peptiden nachahmen, aber verbesserte medikamentöse Eigenschaften haben können.